分子中同时含有氨基和羧基的化合物称为氨基酸。氨基酸是一种取代羧酸，即羧酸分子中烃基上的氢被氨基所取代，因此其命名可依据羧酸的命名规则，从羧基相邻碳原子开始编号，依次为α、β、γ……依此类推，称为α-氨基酸、β-氨基酸、γ-氨基酸……肽和蛋白质都是由α-氨基酸按一定的顺序以肽键（酰胺键）连接起来的生物分子。由两个、三个或多个α-氨基酸形成的肽分别称为二肽、三肽或多肽。肽和蛋白质之间没有十分严格的界限，通常把相对分子质量大于10 000Da的称为蛋白质，而把相对分子质量小于10 000Da的称为肽，其中10个或10个以下氨基酸形成的肽称为寡肽（oligopeptide），10个以上氨基酸形成的肽称为多肽（polipeptide）。

自然界中的氨基酸约有300种，而组成蛋白质的氨基酸仅有20种（表1-1-1）。这20种氨基酸中，除脯氨酸外均为α-氨基酸，即氨基连在羧基的α-碳上，其结构通式如下（图1-1-1）：

组成蛋白质的20种氨基酸，根据分子中羧基和氨基的相对数目可将它们分为酸性、碱性和中性氨基酸。天冬氨酸和谷氨酸分子中各含两个羧基和一个氨基，所以是酸性氨基酸；赖氨酸、精氨酸都含两个氨基和一个羧基，所以是碱性氨基酸，由于组氨酸的咪唑环具有微碱性，因而也是碱性氨基酸；其余15个氨基酸各含一个氨基和一个羧基，因而是中性氨基酸，根据中性氨基酸侧链基团有无极性，可将其分为非极性氨基酸（疏水氨基酸）和极性氨基酸（亲水氨基酸）（表1-1-1）。

有机化合物中很多分子都具有立体异构现象，氨基酸也不例外。立体异构是指分子的构造相同，但由于分子中原子或原子团在空间的排列方式不同而引起的同分异构现象。实物与镜像不能重合的物质称为具有手性的（chiral）物质，如同人的左右手一样，互为实物与镜像，但却不能完全重合，反之，能与其镜像重合的物质则是非手性的（achiral）物质。手性的概念可用于描述分子结构。当一个化合物的分子与其镜像不能完全重合时，这种分子就具有手性（chirality），氨基酸即为一种手性分子，见图1-1-2。

这种立体异构体称为对映异构体，简称对映体（enantiomer）。一对对映体包括一个左旋体（levoisomer，L）和一个右旋体（dextroisomer，D），二者是实物与镜像的关系，但不能完全重合。若碳原子上连接的四个原子或基团都不同，它就没有对称面而有手性，这种碳原子称为手性碳原子。氨基酸中除甘氨酸（ ）外，α-氨基酸的碳原子均是手性碳原子。为了书写的方便，通常用费歇尔（Fischer）投影式表示对映体的构型。构型的表示方法有D/L构型表示法，氨基酸的构型便采用这种表示法。在具有手性碳原子的化合物中，按费歇尔投影规则投影，即将含碳原子的集团放在竖键上，氧化态较高的基团放在上端，这时所得的费歇尔投影式中，X（X通常代表羟基、卤素及氨基等集团）在右边的称为D型，X在左边的称为L型。依据这种方法，氨基酸的费歇尔投影式如图1-1-3：

因此氨基酸的构型有D型与L型。天然氨基酸大多属于L型。D-氨基酸多存在于微生物的细胞壁、多肽抗生素和个别植物的生物碱中，如D-丙氨酸和D-谷氨酸。此外，哺乳动物中也存在不参与蛋白质组成的游离D-氨基酸，如存在于前脑中的D-丝氨酸和存在于脑和外周组织的D-天冬氨酸。

氨基酸由于同时含有氨基和羧基，因而它既具有氨基的性质，也具有羧基的性质。同时，分子中氨基和羧基相互影响，又表现出一些特殊的性质。下面将从氨基酸的两性解离、氨基酸的重要化学反应以及氨基酸的光学性质三个方面对氨基酸的理化性质进行介绍。

氨基酸分子中同时含有碱性的氨基和酸性的羧基，是一种两性电解质，具有两性解离的特性。在酸性溶液中，氨基酸的氨基会接受质子形成阳离子；在碱性溶液中，氨基酸的羧基会失去质子而形成阴离子。当氨基酸在某一pH的溶液中解离成阳离子和阴离子的趋势相等，静电荷为零，氨基酸呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点（isoelectric point，pI）。氨基酸PI的大小取决于氨基酸的结构，见表1-1-1。中性氨基酸的等电点一般为5.0~6.5，酸性氨基酸为2.7~3.2，碱性氨基酸为9.5~10.7。中性氨基酸的等电点偏酸，这是由于其羧基的酸式电离略大于其氨基的碱式电离，因而溶液的pH须略小于7（偏酸）时，才能使其两种电离趋向恰好相等。

α-氨基酸与茚三酮的水合物在水溶液中加热，经一系列反应生成蓝紫色的化合物。脯氨酸与茚三酮反应生成黄色化合物。肽和蛋白质也有此反应，反应非常灵敏，因而该反应是氨基酸、肽和蛋白质定性和定量分析的一种迅速而简便的方法（图1-1-4）。

在弱碱性溶液中，氨基酸的α-氨基很容易与2，4-二硝基氟苯（2，4-dinitrofluorobenzene，DNFB）反应，生成黄色的2，4-二硝基苯基氨基酸（2，4-dinitrophenyl-amino acid，DNP-AA）（图1-1-5）。

肽和蛋白质分子末端的游离氨基也可与DNFB反应，缩合生成牢固的化学键，不易被水解破坏。因此，用DNFB处理蛋白质或多肽后，与DNFB结合的氨基酸就是多肽或蛋白质末端含游离氨基的末端氨基酸，所得的DNP-AA通过层析法鉴定，即可确定肽链N-末端氨基酸的种类。1955年，Sanger通过此法完整地测定出胰岛素的氨基酸序列，同时证明每种蛋白质都有其特定的序列。这个发现使他获得了1958年的诺贝尔化学奖。

在弱碱性条件下，氨基酸的α-氨基易与异硫氰酸苯酯（phenyl isothiocyanate，PITC）反应，生成苯氨基硫甲酰衍生物，后者在硝基甲烷中与酸作用而环化，生成苯乙内酰硫脲（Phenylthiohydantoin，PTH）衍生物（图1-1-6）。

多肽和蛋白质分子末端的游离氨基也可与PITC发生上述反应生成PTH肽，进而在酸性溶液生成末端少一个氨基酸的多肽和PTH-AA，PTH-AA用层析法鉴定，即可确定肽链N-末端氨基酸的种类。剩余的肽链重复应用此法就可测定多肽链的全部序列。Edman成功地将此法用于氨基酸序列分析。

氨基酸分子之间，通过一个分子的氨基和另一个分子的羧基在缩水剂的存在下生成含有酰胺键的化合物，称为肽（peptide），酰胺键则称为肽键（peptide bond）。肽键是多肽和蛋白质中重要的共价键。二肽分子的一端为氨基，另一端为羧基，因此还可以继续与氨基酸缩合成为三肽、四肽以至多肽（图1-1-7）。

组成蛋白质的20种氨基酸在可见光区域均无光吸收，在远紫外区（<220nm）均有光吸收。R基团含有芳香环共轭双键系统的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸，在近紫外区（220~300nm）有光吸收，其最大光吸收分别为279nm、278nm和259nm。蛋白质由于含有这些氨基酸，一般光吸收在280nm处，因此，可利用分光光度法测定蛋白质的含量。

蛋白质是由数以百计的氨基酸组成的生物大分子，一方面它保留着氨基酸的某些性质，另一方面，由于其特殊的折叠方式和空间结构又使其具有新的功能。